Спектрофотометрические методы исследования концентраций белковых молекул
В настоящее время спектрофотометрические методы исследования находят широкое применение в фармацевтических, химических, биологических и медицинских областях. Спектрофотометрия является важным методом, используемым во многих биохимических экспериментах, которые включают выделение ДНК, РНК и белка, кинетику ферментов и биохимические анализы [1]. Поскольку данные образцы нелегко получить в больших количествах, они особенно подходят для анализа с помощью этого метода. Важно отметить, что разные белки обладают особенными спектральными характеристиками, которые используются для проведения необходимых исследований.
Оглавление
ВВЕДЕНИЕ 3
ГЛАВА 1. БЕЛКИ: ФУНКЦИИ, СВОЙСТВА И СТРОЕНИЕ 4
1.1 Белки 4
1.2 Структура белка 4
1.3 Свойства белков 7
1.4 Функции белков 8
ГЛАВА 2. СПЕКТРОМЕТРИЯ ТЕОРИЯ И ПРИНЦИП МЕТОДА, УСТРОЙСТВО СПЕКТРОФОТОМЕТРА 11
2.1 Теоретическое введение 1
2.2 Принцип метода 13
ГЛАВА 3. Методы определения концентрации белков 15
3.1 Поглощение при 260 мм и 280 мм 15
3.2 Метод Лоури - Фолина 16
3.3 Поглощение при 280 мм 16
ГЛАВА 4. ЭКСПЕРЕМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 19
Сравнительный анализ спектрофотометрических методов определение концентрации белков 19
4.1 Измерение концентрации белка при 280 нм 19
4.2 Измерение концентрации белка методом Лоури-Фолина 20
4.3 Метод поглощения при 260 и 280 нм и сравнение его с методом Лоури-Фолина 22
ЗАКЛЮЧЕНИЕ 24
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 25
Список литературы
Трамбо, Тони А.; Шульц, Эмерик; Борланд, Майкл Г.; Пью, Майкл Юджин (27 апреля 2013). "Прикладная спектрофотометрия: анализ биохимической смеси". Образование в области биохимии и молекулярной биологии. 41 (4): 242-50. doi:10.1002/bmb.20694. PMID 23625877.
Олейниц Е.Ю., Середа А.Ю. СПЕКТРОСКОПИЯ И СПЕКТРОСКОПИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА // Материалы VII Международной студенческой научной конференции «Студенческий научный форум».
https://yandex.ru/images/search?cbir_id=8332881%2FEzOc25Nlwpr9SSmMP8undw8983&pos=0&rpt=imageview&img_url=https%3A%2F%2Fcnx.org%2Fresources%2F9d9fc6192953633a284dcb48c78721d9753cea99%2Fpeptidebond.jpg&cbir_page=similar&url=https%3A%2F%2Favatars.mds.yandex.net%2Fget-images-cbir%2F8332881%2FEzOc25Nlwpr9SSmMP8undw8983%2Forighttps://microbenotes.com/proteins-properties-structure-classification-and-functions/#what-are-proteinshttps://yandex.ru/images/search?text=types%20of%20secondary%20protein%20structure&from=tabbar&pos=8&img_url=http%3A%2F%2Fi.ytimg.com%2Fvi%2FVKQSKuCwWHo%2Fmaxresdefault.jpg&rpt=simage&lr=65https://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912Литвинов Р.И., Питер М., де Ланге-Лутс З., Вайзель Ю.В. Фибриноген и фибрин. Субклеточная биохимия. 2021;96:471-501. doi: 10.1007/978-3-030-58971-4_15. PMID: 33252741.
Домингес Р., Холмс К.К. Структура и функция актина. Annu Rev Biophys. 2011;40:169-86. doi: 10.1146 / annurev-biophys-042910-155359. PMID: 21314430; PMCID: PMC3130349.
Ханссон Г.К. Муцины и микробиом. Annu Rev Biochem. 2020, 20 июня;89:769-793. doi: 10.1146 / annurev-biochem-011520-105053. Epub 2020 3 апреля. PMID: 32243763; PMCID: PMC8442341.
Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М.: Медицина, 2002. – 704 с.: ил.
СПЕКТРОМЕТРИЯ // Большая российская энциклопедия. Том 31. Москва, 2016, стр. 56-57
Шмидт В. Оптическая спектроскопия для химиков и биологов Москва: Техносфера, 2007. - 368 е.,
Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др. Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции.