Энзимы. Принципы действия
Введение
Ферменты или энзимы представляют собой белки, которые играют роль катализаторов в живых системах. Это макромолекулы, молярная масса которых варьирует в пределах 104-107. В природе существует около 25000 ферментов и только 3000 из них описано и еще меньше используются на практике. Между тем ферменты являются чрезвычайно активными катализаторами, ускоряющие ход химической реакции в 108-1012 раз. Слово «фермент» впервые было использовано в 1878 году немецким физиологом Вильгельмом Кюне, когда он описывал способность дрожжей производить спирт из сахаров. Оно происходит от греческого слова en («внутри») и zume («дрожжи»). В конце XIX – начале XX вв. были достигнуты значительные успехи в экстракции, характеристике и коммерческом использовании многих ферментов. В 1920 году удалось кристаллизовать ферменты, вследствие чего были сделаны выводы, что каталитические свойства ферментов связаны с белковыми молекулами. На протяжении следующих 60 лет считалось, что все ферменты являются белками, пока не было обнаружено в 1980 году, что некоторые молекулы рибонуклеиновой кислоты (РНК) также способны оказывать каталитическое действие.
Оглавление
Общие сведения и классификация ферментов
Механизм действия ферментов
Ингибирование и активация ферментов
Библиография
Библиография
Панченков, Г. М., Лебедев, В. П. Химическая кинетика и катализ. Химия, Москва, 1985, с. 582.
Плакунов, В. К. основы энзимологии. Логос, Москва, 2008, с. 126.
Северин, Е.С., Алейникова, Т.Л., Осипов, Е.В., Силаева С.А. Биологическая химия. МИА, Москва, 2008, с. 364.
Гипотеза о том, что специфичность фермента является результатом комплементарности субстрата и его активного центра, была впервые предложена немецким химиком Эмилем Фишером в 1894 году и стала известна как модель «ключ-замок». Согласно этой гипотезе только ключ нужного размера и формы (субстрат) входит в замочную скважину (активный центр) замка (фермента). По мере того, как о структуре ферментов узнавалось все больше, становилось ясно, что ферменты не являются жесткими структурами, а на самом деле весьма гибки по форме. В свете этого открытия, Даниэль Кошланд в 1958 г. расширил идеи Фишера и представил модель связывания субстрата и фермента «индуцированного соответствия». В данной модели молекула фермента слегка меняет свою форму, чтобы приспособиться к связыванию субстрата. Обычно используется аналогия с моделью «рука-перчатка», где рука и перчатка в целом дополняют друг друга по форме, но перчатка облегает руку по мере ее надевания, чтобы обеспечить идеальное соответствие.На скорость ферментативной реакции могут влиять различные факторы: рН, температура, концентрация фермента, концентрация субстрата. Активность фермента максимальна только при оптимальных условиях. Даже небольшие изменения условий имеют существенное влияние на скорость ферментативной реакции.